Monomerizace 14-3-3zeta proteinu.

Mgr. Veronika Weisová

Bakalářská práce

Monomerization of 14-3-3zeta protein.

Abstract:

14-3-3 proteins belong to family of regulatory proteins affecting biological processes in a variety of eukaryotic organisms. In vivo, dimeric state 14-3-3 is regulated by phosphorylation of Ser-58, resulting in a shift of dimer-monomer equilibrium. In vitro, it is possible to modulate the monomer-dimer equilibrium by site-directed mutagenesis on the dimer interface. In this thesis, the mutation mithin the 14-3-3ζ gene were designed and introduced in order to obtain the highest level of monomerization. Native gel electrophoresis revealed, that the prepared mutant of 14-3-3ζ protein almost exclusively in the monomeric state

Abstract:

14-3-3 proteiny patří do rodiny regulačních proteinů ovlivňujících biologické procesy u různých eukaryontních organizmů. In vivo dimerní stav 14-3-3 je regulován fosforylací Ser 58, což způsobí posun dimer-monomerní rovnováhy. In vitro je možné výrazně modulovat dimer-monomerní rovnováhu zavedením bodových mutací na dimerním rozhraní. V rámci této bakalářské práce byli navrhnuté a zavedené mutace v genu 14-3-3ζ proteinu s cílem získat co nejvyšší úroveň monomerizace. Nativní gelovou elektroforézou bylo zjištěno, že připravený mutant 14-3-3ζ proteinu se nachází téměř výhradne v monomerním stavu.

Klíčová slova

14-3-3, dimerizace, monomer, mutageneze, dimerization, mutagenesis

Jazyk práce: slovenština

Datum vytvoření / odevzdání či podání práce: 19. 5. 2014

Obhajoba závěrečné práce

• Obhajoba proběhla 17. 6. 2014
• Vedoucí: RNDr. Mgr. Jozef Hritz, Ph.D.

Masarykova univerzita

Přírodovědecká fakulta

Bakalářský studijní program / obor:
Biochemie / Biochemie