Studium struktury proteinů pomocí rentgenové krystalografie

Bc. Martin Kollár

Bakalářská práce

Protein structure study using X-ray crystallography

Abstract:

This bachelor thesis is devoted to study of solving the structure of lectins based on X-ray crystallography data. Especially mutant lectin BC2L-A from bacteria Burkholderia cenocepacia and lectin R-IIL from bacteria Ralstonia solanacearum, which both have a single mutation in their binding site. This bachelor thesis is focused on the best processing of difraction data and getting the structure of these lectins in the best quality. The structure of mutant BC2L-A was solved at resolution 1,9 Å and mutant RS-IIL at 1,6 Å. Subsequently, the binding sides of both lectins were analyzed.

Abstract:

Táto bakalárska práca sa venuje štúdiu riešenia štruktúr lektínov na základe kryštalografických dát. Konkrétne ide o mutantné lektíny BC2L-A z baktérie Burkholderia cenocepacia a RS-IIL lektín z baktérie Ralstonia solanacearum, ktoré obsahujú každá po jednej mutácií v ich väzbovom mieste. Táto bakalárska práca sa zameriava hlavne na čo najlepšie spracovanie difrakčných dát a získanie čo najkvalitnejšej štruktúry týchto lektínov. Štruktúra mutantu BC2L-A bola vyriešená pri rozlíšení 1,9 Å a mutantu RS-IIL pri 1,6 Å. Následne boli zanalyzované väzbové miesta oboch lektínov.

Klíčová slova

kryštalografia, lektín, RS-IIL, BC2L-A, CCP4, mutant, crystallography, lectin

Jazyk práce: slovenština

Datum vytvoření / odevzdání či podání práce: 15. 5. 2017

Obhajoba závěrečné práce

• Obhajoba proběhla 13. 6. 2017
• Vedoucí: Mgr. Josef Houser, Ph.D., prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.

Masarykova univerzita

Přírodovědecká fakulta

Bakalářský studijní program / obor:
Biochemie / Biochemie