Nové substráty rostlinných aminoaldehyddehydrogenas

Martina DYBALOVÁ

Bakalářská práce

New substrates of plant aminoaldehyde dehydrogenases

Anotace:

Rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy jsou enzymy podílející se na několika metabolických dráhách např. degradaci polyaminů, cholinu či lysinu. Díky tvorbě osmoprotektivních látek se rovněž podílí na ochraně rostlin před abiotickým stresem jako je chlad, vysoké teploty, salinita atd. Jejich substrátová specifičnost je velmi široká, mimo přirozené substráty -aminoaldehydy, betain aldehyd či -guanidinobutyraldehyd, oxidují i řadu syntetických substrátů, včetně aromatických a heterocyklických aldehydů. V rámci superrodiny aldehyddehydrogenas se řadí společně s houbovými isoenzymy do rodiny ALDH 10 separátně od živočišných aminoaldehyddehydrogenas, tvořících rodinu ALDH9. V rámci této práce byly testovány 3 aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu či od 3-karbamoylpropanalu jakožto substrátů aminoaldehyddehydrogenas pocházejících z hrachu a rajčete. Ve všech případech byly tyto substráty oxidovány, přičemž nejlépe je oxidovala SlAMADH1. Lepšími substráty byly aldehydy odvozené od 3-fenylpropanalu v porovnání s karbamoylpropanalovým aldehydem, který byl oxidován na karboxylovou kyselinu pomalu.

Abstract:

Plant aminoaldehyde dehydrogenases participate in multiple metabolism pathways such as degradation of polyamines, choline or lysine. Thanks to the production of osmoprotectant substances, they take part in plant defense against abiotic stress like cold, high temperatures, salinity etc. Their substrate specifity is very broad. Out of physiological substrates such as -aminoaldehydes, betaine aldehyde or -guanidinobutyraldehyde, aminoaldehyde dehydrogenases are able to oxidase different synthetic substrates, including aromatic and hererocyclic aldehydes. As a part of aldehyde dehydrogenase superfamily, they are classified as ALDH10 family members together with isoenzymes from fungies separately from animal aminoaldehyde dehydrogenases which are members of the ALDH9 family. In this work three aldehydes derived from 3-phenylpropionaldehyde and 3-carbamoylpropionaldehyde were tested as substrates of aminoaldehyde dehydrogenases from pea and tomato. All three aldehydes were oxidized whereas SlAMADH1 had best results. Derivatives of 3-phenylpropionaldehyde were oxidized more efficiently than carbamoylpropionaldehyde aldehyde derivate, which was converted to the carboxylic acid only slowly.

Klíčová slova

aminoaldehyddehydrogenasa, aldehyddehydrogenasa, metabolismus polyaminů, metabolismus cholinu, metabolismus lysinu, GABA, L-karnitin, betainy, substrátová specifičnost

Jazyk práce: čeština

Datum vytvoření / odevzdání či podání práce: 15. 5. 2019

Obhajoba závěrečné práce

• Obhajoba proběhla 7. 6. 2021
• Vedoucí: Mgr. Jan Frömmel, Ph.D.

UNIVERZITA PALACKÉHO V OLOMOUCI

Přírodovědecká fakulta

Bakalářský studijní program / obor:
Biochemie / Biochemie