Strukturní charakterizace fosforylované tyrozin hydroxylázy v komplexu se 14-3-3 proteinem

Bc. Katarína Monková

Bakalářská práce

Structural characterisation of phosphorylated tyrosine hydroxylase in complex with 14-3-3 protein

Anotace:

Tyrosin hydroxyláza je první a rychlost-limitující krok v biosyntéze katecholaminů. Hydroxylací aminokyseliny L-tyrosinu produkuje L-DOPA - prekurzor neurotransmiteru dopaminu, který může být v následujících krocích v mozku transformovaný na hormony adrenalin a noradrenalin. Její aktivita je regulována interakcí se 14-3-3 proteinem, který se váže na fosforylované rezidua na N-konci regulační domény enzymu. Tato bakalářská práce se zaměřuje na optimalizaci podmínek vzorku proteinu pro získání struktury komplexu mezi fosforylovanou lidskou tyrozin hydroxylázou a 14-3-3 proteinem za použití kryo-elektronové mikroskopie.

Abstract:

Tyrosine hydroxylase is the first, and rate-limiting enzyme in catecholamine biosynthetic pathway. Hydroxylation of amino acid L-Tyrosine produces L-DOPA - a precursor of neurotransmitter dopamine which can be in later steps transformed in brain to hormones adrenaline and noradrenaline. Its activity is regulated upon interaction with 14-3-3 protein, that binds to phosphorylated residues at N-terminal regulatory domain of the enzyme. This bachelor thesis focuses on optimization of protein sample conditions for obtaining structure of complex between phosphorylated human tyrosine hydroxylase and 14-3-3 protein using cryo-electron microscopy.

Keywords

tyroxine hydroxylase, purification, phosphorylation, 14-3-3, regulation, cryo-electron microscopy, tyrosin hydroxylása, purifikace, fosforylace, regulace, kryo-elektronová mikroskopie

Jazyk práce: angličtina

Datum vytvoření / odevzdání či podání práce: 15. 5. 2019

Obhajoba závěrečné práce

• Obhajoba proběhla 25. 6. 2019
• Vedoucí: RNDr. Mgr. Jozef Hritz, Ph.D.

Masarykova univerzita

Přírodovědecká fakulta

Bakalářský studijní program / obor:
Biochemie / Biochemie